Spesifieke globuliene wat deur die liggaam onder die werking van 'n antigeen gevorm word, word teenliggaampies genoem. Hul spesiale eienskappe sluit in die vermoë om te kombineer met die antigeen wat hul vorming veroorsaak het, sowel as om die beskerming van die liggaam teen die effekte van aansteeklike patogene te verseker. Teenliggaampies is neutraliseerders van aansteeklike middels, wat die vatbaarheid van laasgenoemde vir die effekte van komplement of fagosiete verminder.
Daar is twee kategorieë teenliggaampies:
- Presipiterend, of voltooi. Hul interaksie met die antigeen gee 'n sigbare immunologiese proses, soos presipitasie- of agglutinasiereaksies.
- Nie-aanvaard, of onvolledig. Dit is 'n kategorie blokkerende teenliggaampies. Hulle gee nie 'n sigbare reaksie op die oomblik van verbinding met die antigeen nie.
Die inhoud van teenliggaampies in menslike bloedserum
Teenliggaampies het verskillende effekte op mikroörganismes: antitoksies, antimikrobies en antisellulêr. Daar is teenliggaampies wat virusse neutraliseer en spirokete immobiliseer.
Differensieer teenliggaampies in dié watplak rooibloedselle (hemagglutiniene), los rooibloedselle (hemolisiene) op en maak dierselle (sitotoksiene) dood.
Outo-teenliggaampies werk teen 'n mens se eie proteïen in die vernietiging van organe en weefsels. Hulle word geproduseer deur 'n antigeen vry te stel wanneer die liggaam se chemiese struktuur verander.
Sirkulerende teenliggaampies kan in bloedserum opgespoor word. Dit is 'n teenliggaamtoets gebaseer op immunologiese reaksies soos komplementbinding, presipitasie of agglutinasie. Dit toon beide intrasellulêre en oppervlakgebonde vorms.
Immuniteit. Teenliggaampies funksioneer
Die bloedserum van 'n feitlik gesonde persoon bevat natuurlike teenliggaampies. Dit is die liggame wat immuniteit verskaf. Hul vorming vind volgens immunoloë volgens drie hoofmeganismes plaas:
- Genetiese kondisionering sonder antigeniese stimulus.
- Die liggaam se reaksie op geringe aanvalle van infeksies wat nie siekte kan veroorsaak nie.
- Die reaksie van die menslike liggaam op 'n groepeffek van mikroörganismes of 'n voedselantigeen.
Chemiese struktuur van teenliggaampies
Teenliggaampies is nou verwant aan die Y-globulienfraksie van wei-proteïen. In die afwesigheid daarvan vind die siekte agammaglobulinemie plaas, waarin teenliggaampies nie deur die liggaam geproduseer word nie. Immunoglobuliene word in vyf klasse verdeel, verskillend in chemiese struktuur en biologiese funksies: G, A, M, D, E.
G-klas immunoglobuliene, of igG-teenliggaampies, speel die belangrikste rol in die vormingimmuniteit in die manifestasie van verskeie vorme en tipes siektes.
Die ophoping van igG-teenliggaampies in die liggaam vind geleidelik plaas. Heel aan die begin van die siekte is hul aantal klein. Maar soos die kliniese prentjie ontwikkel, begin die aantal teenliggaampies vinnig groei, wat 'n beskermende funksie van die liggaam verskaf.
Struktuur van immunoglobuliene
Die struktuur van klas G-immunoglobulien is 'n monomeermolekule van 4 polipeptiedproteïenbindings. Dit is twee pare wat elk uit een swaar en een ligte ketting bestaan. Aan die punte van die kettings het elke paar 'n gedeelte, die sogenaamde "aktiewe sentrum". Die sentrum is verantwoordelik vir kommunikasie met die antigeen wat die vorming van teenliggaampies veroorsaak. igG-teenliggaampies het twee "aktiewe sentrums" aan hul punte. Daarom is hulle tweewaardig en is hulle in staat om elk twee antigeenmolekules te bind. Teenliggaampies is 'n neutraliserende faktor in aansteeklike manifestasies.
Onder die elektronmikroskoop het die igG-molekule die vorm van 'n langwerpige ellips met stomp punte. Die konfigurasie in die ruimte van die aktiewe deel van die teenliggaam lyk soos 'n klein holte wat ooreenstem met die antigeniese determinant, soos 'n sleutelgat ooreenstem met 'n sleutel.
